Hvor mye vet du om forskjellen mellom protein og proteinpeptid?

1. Forstå proteinpeptider på nytt

Mange tror at kollagen og kollagen peptid produkter er like. De er alle laget av fiskehud, grishud, biffben og grisben. Næringsinnholdet er likt, og de funksjonelle effektene er ikke veldig forskjellige. Men gjennom multi-produsent og multi-produkt horisontal sammenligning, kollagen peptider med en molekylvekt på mindre enn 1000 Daltons, kollagen peptider med en molekylvekt på mer enn 2500 Daltons, og kollagen produkter med en molekylvekt på 5000 til 10,000 Daltons har helt forskjellige effekter. Informasjonen på Internett er oversvømmet med forskjellige stemmer. Etter å ha sortert ut papirene og informasjonen, fant vi ut at proteinpeptidproduktene produsert av bioenzymteknologi nå har mindre molekylvekter og forbedret kvalitet, som absorberes og brukes av menneskekroppen. Måten er også annerledes. Etter mer enn 100 år med uforklarlig innsats har folk gradvis innsett hvordan menneskekroppen absorberer proteinstoffer, fra den tradisjonelle protein fordøyelses- og absorpsjonsteorien (aminosyreabsorpsjonsteori) til den senere lille molekylproteinpeptid- og aminosyreabsorpsjonsteorien. Basert på dette begynte folk å utforske den sanne verdien av proteinpeptider, og dette er en annen historie.

I 1901 oppdaget Cohnheim et al. [3] tarmmukosalekstraktet "erepsin" som inneholder protease, noe som viste at fordøyelsesproduktene av protein i tynntarmen var aminosyrer, og foreslo deretter at "tradisjonell protein fordøyelses- og absorpsjonsteori", det vil forventes at proteinet må hydrolyseres i frie aminosyrer (FAA) kan absorberes av tynntarmen. Denne tradisjonelle teorien varte til 1953. Agar et al. [4] observerte transport av intakt Gly-Gly over epitelet i rottetarmen, noe som beviste at tarmen i tillegg til aminosyrer også kan absorbere og transportere diglycin helt. I 1962 foreslo Newey et al. [5] at det er en annen modus for absorpsjon av proteinhydrolysater, det vilt kan dipeptider absorberes helt. Siden da har Adibi et al. [2], Matthews [1], Gardner et al. [6] alle bevist at små peptider kan absorberes direkte. I 1983 beskrev Ganapathy et al. [7] eksistensen av et lite peptidtransport- og absorpsjonssystem og Fei et al. [8] klonet den lille peptidvektoren PepT1 i 1994, noe som viste at oligopeptider, spesielt små peptider, ikke kan fordøyes til frie aminosyrer. I stedet transporteres den direkte inn i cellen av bæreren i form av et peptid.

Fra selve prosessen kan vi finne at i mage-tarmmiljøet kan virkningstiden og effekten av en rekke proteaser faktisk bryte ned proteinet i maten i aminosyrer, men ikke alle av dem. Det er mer sannsynlig at maten fordøyes og brytes ned. , Sannsynligheten og effekten av protease ytterligere kontakt med små molekylproteinpeptider vil gradvis svekkes. Derfor bør næringsopptaket i tarmene og magen sameksisteres med frie aminosyrer og små molekylproteinpeptider. Det er det beste valget. Som en biologisk organisme, dette Metoden er utvilsomt valget med lavest energitap og høyeste materialabsorpsjon effektivitet. Prosessen med direkte absorpsjon av små proteinpeptider i små tarmceller fremmer også initiering av en rekke informasjon i tynntarmen til en viss grad, guider små tarmceller for å akselerere absorpsjonseffektiviteten, og regulerer veksten av tarmmikroflora. Ettersom noen små molekylære peptider i blodet når kroppen, er det annerledes. Plassering gir informasjonsoverføring og funksjonelle aktivitetseffekter.

Små molekylære proteinpeptider er ikke fordøyelsesformidlere, men er næringsstoffer og aktive stoffer som kan absorberes direkte. Det er ikke bare ernæring, men også et viktig biologisk aktivt stoff som menneskekroppen trenger.